「コラーゲン」から見た関連のありそうなワードのつながり調べ

コラーゲンから見た化粧品

コラーゲン（、）は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たヒドロキシプロリン

コラーゲンタンパク質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、"―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" と、グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲンタンパク質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。（アミノ酸X）としてプロリン、（アミノ酸Y）として、4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たゼラチン

コラーゲン（、）は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たグリシン

コラーゲンタンパク質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、"―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" と、グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲンタンパク質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。（アミノ酸X）としてプロリン、（アミノ酸Y）として、4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たプロリン

コラーゲンのアミノ酸組成はグリシンが約1/3を占め、プロリン及びヒドロキシプロリンが21％、アラニンが11％とかなり偏った構成となっている。またコラーゲンに特有のアミノ酸としてヒドロキシプロリン・ヒドロキシリジンなどがある。これらは通常のプロリン・リジンに対して水酸基が1つ付加した構造のアミノ酸で、他のタンパク中にはほとんど含まれない。これらは水素結合によってタンパク鎖同士を結び、3重らせん構造を保つ働きがある。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見た腱

コラーゲン（、）は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見た軟骨

コラーゲン（、）は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質（細胞外マトリクス）の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンの原料はコラーゲンであり、化粧品、医薬品などにも様々に用いられている。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たサケ

コラーゲンペプタイドとも呼ばれる。コラーゲンを酵素処理で分解し、低分子化したもので、食品として摂取した場合、体内でアミノ酸に分解しやすいため、吸収性が高められている。ゼラチン同様に水溶性を持つが、ゼラチンのように低温でゲル化させる性質はない。健康食品として摂取されたり、保湿性があるために、化粧品原料にも用いられる。原料として、ウシ、ブタなどの家畜の他に、ヒラメ、サケ、スズキなどの魚類の皮や鱗を使う例が多い。産業原料として、粉末の他、水溶液で流通する場合もある。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見た右巻き、左巻き

多くの型のコラーゲンでは、このペプチド鎖が3本集まり、縄をなうようにお互いに巻きついて、らせん構造を形成する。これがコラーゲンの構成単位であり、トロポコラーゲンと呼ばれる。トロポコラーゲンを作る際、1本1本のペプチド鎖は、左巻きのポリプロリンII型様の二次構造をとり、3本のペプチド鎖は、お互いに1残基分ずつずれて、グリシンが中央に来るようなゆるい右巻きのらせん構造を形成する。I型コラーゲンの場合、その長さはおよそ300nm、太さは1.5 nmほどである。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）

コラーゲンから見たアミノ酸

コラーゲンタンパク質のペプチド鎖を構成するアミノ酸は、"―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" と、グリシンが3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲンタンパク質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―（グリシン）―（アミノ酸X）―（アミノ酸Y）―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。（アミノ酸X）としてプロリン、（アミノ酸Y）として、4(R)ヒドロキシプロリン（プロリンが酵素によって修飾されたもの）が多く存在する。この1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量は10万程度である。（コラーゲン フレッシュアイペディアより）