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    コラーゲンから見た骨形成不全症

    コラーゲンでは、各ポリペプチド鎖が左巻きのポリプロリンII型様の構造をとり、一残基ずつずれてグリシン残基が中央に来るようにペプチド鎖が3本集まって緩い右巻きのらせん構造をとる。側鎖のないグリシンが3残基ごとにあることがコラーゲン構造を取る上での必要条件であり、骨形成不全症患者の場合、3残基ごとにあるグリシン残基が変異している症例が多い。I型コラーゲンの場合、分子の長さはおよそ300 nm、太さは1.5 nmほどである。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た基底膜

    脊椎動物は30種近くのコラーゲンタンパク質を有することが報告されており、それぞれのコラーゲンはI型、II型のようにローマ数字を使って2007年時点で28の型に分類されている。真皮、靱帯、腱、骨などではI型コラーゲンが、関節軟骨ではII型コラーゲンが主成分である。また、すべての上皮組織の裏打ち構造である基底膜にはIV型コラーゲンが主に含まれている。体内で最も豊富に存在しているのはI型コラーゲンである。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た上皮細胞

    IV型コラーゲン :非線維性コラーゲン。基底膜を構成する主成分であり、網目状のネットワークを形成し、基底膜の骨格構造を支えている。基底膜は上皮組織の裏打ち構造で、上皮細胞の足場になる。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た線維芽細胞

    タンパク質の一種であるコラーゲンのアミノ酸残基は、グリシンが約1/3、プロリンおよび(プロリンが水酸化されたものである)ヒドロキシプロリンがそれぞれ約10%、残りがその他のアミノ酸で構成されている。タンパク質は消化に際して、アミノ酸モノマーやアミノ酸残基2個から数個程度のオリゴペプチドまで分解された後に吸収される。ただし、食品アレルギーで明らかなように、摂取されたタンパク質はある程度の割合で、もっと大きなペプチド状態で腸に達する。コラーゲンを摂取しても、直接、元の大きさの分子が腸壁から吸収される率は低い。ヒドロキシプロリンおよびヒドロキシプロリン残基を含むオリゴペプチドが真皮のコラーゲンを作る線維芽細胞やその他の臓器の細胞に対して、どのような生理的作用(成長因子やコラーゲンを含めたタンパク質合成、細胞移動など)があるかは、まだほとんど明らかになっていない。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た

    コラーゲン(、)は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た小胞体

    I型コラーゲンのコラーゲン領域のアミノ酸組成はグリシン残基が1/3を占め、プロリン及びヒドロキシプロリン残基を合わせて21%、アラニン残基が11%とかなり偏った構成となっている。またコラーゲンに特有のアミノ酸残基として3-および4-ヒドロキシプロリン、5-ヒドロキシリジン残基などがある。これらは通常のプロリン・リジン残基に水酸基が小胞体内での酵素によって翻訳後に修飾されたもので、他のタンパク中にはほとんど含まれない。3-ヒドロキシプロリン残基は、Gly-Xaa-Yaa-の繰り返し配列のXaaの位置に、4-ヒドロキシプロリン残基とヒドロキシリジン残基はYaaの位置にある。4-ヒドロキシプロリン残基量の測定から、動物組織のおよそのコラーゲン量を推測することができる。ヒドロキシプロリン残基は、コラーゲンの3本鎖らせん構造を安定化させる働きがある。ヒドロキシリジン残基の生理的な機能の詳細は明らかになっていないが、分子間架橋に関与して細胞外マトリックスを安定化させている。ヒドロキシリジン残基やヒドロキシリジン糖に修飾されるYaaのリジン残基の位置はランダムではない。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た魚類

    ゼラチンは、高温(哺乳類から抽出されたもので40度前後、魚類から抽出されたものではそれより低い温度)で変性させたコラーゲンである。コラーゲンのらせん構造は、高温では壊れて三量体が解離し、立体構造が変わったトロポコラーゲンが遊離する。これは、水に溶けるなど、コラーゲンとは異なった物理的・化学的性質を示し、ゼラチンと呼ばれる。ゼラチンは、コラーゲン配合と表記されている化粧品や補助食品、あるいはゼリーの原料として用いられる。主な原料はウシやブタなどの大動物の皮膚、骨などや魚類である。乾燥する際の形状によって板ゼラチンと粉ゼラチンに分かれる。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見たタンパク質

    コラーゲン(、)は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見たペプチド

    コラーゲンタンパク質のペプチド鎖を構成するアミノ酸残基は、"―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" と、グリシン残基が3残基ごとに繰り返す一次構造を有する。この配列は、コラーゲン様配列と呼ばれ、コラーゲンタンパク質の特徴である。例えば、I型コラーゲンでは、この "―(グリシン)―(アミノ酸X)―(アミノ酸Y)―" が1014アミノ酸残基繰返す配列を持っている。遺伝子配列では、プロリンのコドンがグリシンのコドンの次に多く存在する。(アミノ酸Y)の位置にあるプロリン残基は、プロリル4ーヒドロキシラーゼによる翻訳後修飾によって、4(R)ヒドロキシプロリン(プロリンが酵素によって修飾されたもの)残基になる。コラーゲンタンパク質分子を構成する1本のペプチド鎖はα鎖と呼ばれ、分子量はI型コラーゲンの場合は、10万程度である。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た補因子

    ヒドロキシプロリン・ヒドロキシリジン残基はいずれもタンパク合成の際に組み込まれるのではなく、まずそれぞれプロリン・リジン残基の形で合成され、タンパク鎖が形成された後で小胞体内で酸化酵素により付加される(翻訳後修飾)。またこの反応の際にはビタミンCを補酵素として、鉄を補因子として必要とするため、L-グロノラクトンオキシダーゼ遺伝子の活性がないヒトではビタミンC欠乏によって正常なコラーゲン合成ができなくなり、壊血病を引き起こす。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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