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    コラーゲンから見たヒト

    コラーゲンを多く含む健康食品が、しばしば皮膚の張りを保つ、関節の痛みを改善すると謳い、「個人の感想」との注釈や「体験談」の説明付きで販売されている。しかし、ヒトでの信頼できるほどの有効性について国立健康・栄養研究所はコラーゲンを食べても「美肌」「関節」に期待する効果が出るかどうかは不明であるとの見解を示している。コラーゲンには必須アミノ酸のトリプトファン残基が含まれておらず、アミノ酸スコアは0である。また、栄養素としてコラーゲンの生成に必要な量を摂取したとしても、体内でコラーゲンが生成されるかはタンパク質をアミノ酸に消化分解する異化 (生物学)、アミノ酸からタンパク質を構築する同化 (生物学)の機能による。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た肉類

    コラーゲンを含む食品としては、肉類(特に、皮・軟骨・骨・筋。鶏皮、鶏軟骨、スジ肉)、魚類(特に、皮・骨。サケ、うなぎ)、ゼラチン、ゼリー(増粘多糖類ではなくゼラチンで作ったものに限る)が挙げられている。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見たモノマー

    タンパク質の一種であるコラーゲンのアミノ酸残基は、グリシンが約1/3、プロリンおよび(プロリンが水酸化されたものである)ヒドロキシプロリンがそれぞれ約10%、残りがその他のアミノ酸で構成されている。タンパク質は消化に際して、アミノ酸モノマーやアミノ酸残基2個から数個程度のオリゴペプチドまで分解された後に吸収される。ただし、食品アレルギーで明らかなように、摂取されたタンパク質はある程度の割合で、もっと大きなペプチド状態で腸に達する。コラーゲンを摂取しても、直接、元の大きさの分子が腸壁から吸収される率は低い。ヒドロキシプロリンおよびヒドロキシプロリン残基を含むオリゴペプチドが真皮のコラーゲンを作る線維芽細胞やその他の臓器の細胞に対して、どのような生理的作用(成長因子やコラーゲンを含めたタンパク質合成、細胞移動など)があるかは、まだほとんど明らかになっていない。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見たBPAG2

    XVII型コラーゲン :非線維性コラーゲン。別名、BP180、BPAG2。遺伝子はCOL17A1。上皮細胞などがつくる膜貫通タンパク質(transmembrane protein)で、細胞結合の1つ・半接着斑(ヘミデスモソーム)の細胞接着分子である。関連疾患として、水疱性類天疱瘡(bullous pemphigoid:BP)、接合部型表皮水疱症(junctional epidermolysis bullosa)がある。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た医薬品

    コラーゲン(、)は、主に脊椎動物の真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成するタンパク質のひとつ。多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全タンパク質のほぼ30%を占める程多い。また、コラーゲンは体内で働くだけでなく人間生活に様々に利用されている。ゼラチンはコラーゲンを変性させたものであり、食品、化粧品、医薬品など様々に用いられている。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た

    コラーゲンペプタイドとも呼ばれる。コラーゲンを酵素処理で分解し、低分子化したもので、食品として摂取した場合、体内でアミノ酸に分解しやすいため、吸収性が高められている。ゼラチン同様に水溶性を持つが、ゼラチンのように低温でゲル化させる性質はない。健康食品として摂取されたり、保湿性があるために、化粧品原料にも用いられる。原料として、ウシ、ブタなどの家畜の他に、ヒラメ、サケ、スズキなどの魚類の皮やを使う例が多い。産業原料として、粉末の他、水溶液で流通する場合もある。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た哺乳類

    ゼラチンは、高温(哺乳類から抽出されたもので40度前後、魚類から抽出されたものではそれより低い温度)で変性させたコラーゲンである。コラーゲンのらせん構造は、高温では壊れて三量体が解離し、立体構造が変わったトロポコラーゲンが遊離する。これは、水に溶けるなど、コラーゲンとは異なった物理的・化学的性質を示し、ゼラチンと呼ばれる。ゼラチンは、コラーゲン配合と表記されている化粧品や補助食品、あるいはゼリーの原料として用いられる。主な原料はウシやブタなどの大動物の皮膚、骨などや魚類である。乾燥する際の形状によって板ゼラチンと粉ゼラチンに分かれる。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見たアディポネクチン

    その他、コラーゲンタンパク質の特徴を部分的に備えた "コラーゲン様領域" を有するタンパク質が15種類以上知られている。例えば、補体のC1q、コレクチン、フィコリン、アディポネクチン、マクロファージスカベンジャー受容体などがそれである。これらは部分的にコラーゲンの機能をあわせ持つタンパク質と考えられている。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た消化

    タンパク質の一種であるコラーゲンのアミノ酸残基は、グリシンが約1/3、プロリンおよび(プロリンが水酸化されたものである)ヒドロキシプロリンがそれぞれ約10%、残りがその他のアミノ酸で構成されている。タンパク質は消化に際して、アミノ酸モノマーやアミノ酸残基2個から数個程度のオリゴペプチドまで分解された後に吸収される。ただし、食品アレルギーで明らかなように、摂取されたタンパク質はある程度の割合で、もっと大きなペプチド状態で腸に達する。コラーゲンを摂取しても、直接、元の大きさの分子が腸壁から吸収される率は低い。ヒドロキシプロリンおよびヒドロキシプロリン残基を含むオリゴペプチドが真皮のコラーゲンを作る線維芽細胞やその他の臓器の細胞に対して、どのような生理的作用(成長因子やコラーゲンを含めたタンパク質合成、細胞移動など)があるかは、まだほとんど明らかになっていない。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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    コラーゲンから見た溶液

    コラーゲンを変性させずに抽出されたもの。ハーバド大学の研究では、II型の非変性コラーゲンが免疫寛容によって関節の炎症が抑えられることがわかっている。シニア向けの健康食品として摂取されている。原料として、主に鶏の軟骨であったが、近年、アルカリ溶液による抽出方法の発見と、サケの鼻軟骨を原料とすることにより、生産の低コスト化が実現した。コラーゲン フレッシュアイペディアより)

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