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    タンパク質から見た氷晶核

    逆に低温で機能を失わないタンパク質は不凍タンパク質と呼ばれ、魚類から発見され1969年に単離に成功した。このタンパク質が低温で活動できるメカニズムは、氷晶核が形成されにくい構造を持つためと考えられる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た

    タンパク質(蛋白質、たんぱくしつ、独,英: Protein)とは、20種類存在するL-アミノ酸が状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た硫黄

    このほか、システイン、シスチン、必須アミノ酸であるメチオニンに由来する硫黄の組成比が高く、さらにリン酸の形でタンパク質に結合されているリンも多い。ジブロモチロシンに由来する臭素、ジヨードチロシン、トリヨードチロシン、チロキシンに由来するヨウ素がわずかに含まれることがある。ヘモグロビンや多くの酵素に含まれる鉄、銅や、一部の酸化還元酵素に含まれるセレン(セレノシステインの形をとる)などもある。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た疎水性相互作用

    タンパク質の安定性を決める要因として、ファン・デル・ワールス相互作用、疎水性相互作用、水素結合、イオン結合、鎖エントロピー、ジスルフィド結合などがある。これらの寄与の大きさは、温度等により変わる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た一遺伝子一酵素説

    タンパク質は生物に固有の物質である。その合成は生きた細胞の中で行われ、合成されたものは生物の構造そのものとなり、あるいは酵素などとして生命現象の発現に利用される。また、類似のタンパク質であっても、生物の種が異なれば一次構造が異なることは普通である。タンパク質はアミノ酸が多数結合した高分子化合物であるが、人工的な高分子のように単純な繰り返しではなく、順番がきっちりと決定されている。これは、そのアミノ酸の種と順番がDNAに暗号で記述されていることによる。遺伝子暗号は往々にしてその形質に関係するタンパク質の設計図であると考えられる(一遺伝子一酵素説)。エンゲルスは「生命はタンパク質の存在様式である」と言ったが、故のないことではない。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た英語

    タンパク質(蛋白質、たんぱくしつ、独,: Protein)とは、20種類存在するL-アミノ酸が鎖状に多数連結(重合)してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た

    タンパク質の機能は上記の三次構造・四次構造(立体構造)によって決定される。これは、同じアミノ酸の配列からなるタンパク質でも、立体構造(畳まれ方)によって機能が変わるということである。たとえばBSEの原因となるプリオンは、正常なプリオンとは立体構造が違うだけである。なお、多くのタンパク質では、や圧力を加えたり、溶液の pH 値を変える、変性剤を加えるなどの操作により二次以上の高次構造が変化し、その機能(活性)を失う。これをタンパク質の変性という。変性したタンパク質においては、疎水結合、水素結合、イオン結合の多くが破壊され、全体にランダムな構造が増加したペプチド鎖の緩んだ状態になることが知られている。タンパク質の変性は、かつて不可逆な過程であると考えられてきたが、現在では多くのタンパク質において、変性は可逆的な過程である事が確認されている。なお、変性したタンパク質を元の高次構造に戻す操作をタンパク質の再生という。タンパク質の再生は、原理としては、畳み込まれたペプチド鎖を一旦完全にほどき、数時間かけてゆっくりと畳み込むよう条件を細かく調整・変化させることで行われている。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たポリマー

    タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) が別のアミノ酸のアミノ基(−NH2)と水素原子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)を起こして酸アミド結合(−CO−NH−)を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合(S−S)の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基 側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の「一次構造」とよぶ。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た卵白

    「蛋白質」の「蛋」とは卵のことを指し、卵白(蛋白)がタンパク質を主成分とすることによる。これは「protain」がドイツ語で「Eiweiß(卵白)」と訳され、これが日本語に直訳されたと考えられる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たパスカル

    タンパク質は圧力変化によって変性することが知られている。通常のタンパク質は常圧(0.1 MPa)近傍でもっとも安定であり、数100MPa程度で変性する。キモトリプシンは例外的であり、100 MPa 程度でもっとも安定である。そのため、温度によっては変性状態にあるものが加圧によって巻き戻ることがある。圧力変性は天然状態よりも変性状態の体積が小さいために起こるものであり、ルシャトリエの原理で説明できる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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