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    タンパク質から見たアミノ基

    食物として摂取したタンパク質は消化の過程でアミノ酸にまで分解され吸収され、体内で再びタンパク質へ構成される。このタンパク質を作る基本物質であるアミノ酸は、炭素元素を中心に水溶液中でプラスに荷電するアミノ基とマイナスに荷電するカルボキシル基を持ち、残り2箇所に水素と側鎖と呼ばれる分子構造を持つ。タンパク質をつくるアミノ酸は20種類あるが、これらの差は側鎖の形状の違いで分けられる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たローリー法

    またより簡便な方法としては、紫外可視近赤外分光法、アミド結合(ペプチド結合)の検出を用いたビウレット法、それにフェノール性水酸基等の検出を組み合わせたローリー法、色素との結合を観測するブラッドフォード法などがある。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たエンタルピー

    温度が変化すると、変性エンタルピー\Delta H_{\rm d}や変性エントロピー\Delta S_{\rm d}は急激に変化するが、それらの変化の大部分は相殺して \Delta G_{\rm d} に寄与しない(エンタルピー・エントロピー相殺)。変性熱容量変化\Delta C_{p,\rm d}は正の値を持ち、タンパク質内部のアミノ酸残基(疎水性アミノ酸が多い)の水和に伴う水和水の熱容量変化によるものであると考えられている。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たアポリポタンパク質

    何かを運ぶ機能を持つ種類で、酸素を運ぶ赤血球中のヘモグロビンや血液中に存在し脂質を運ぶアルブミン、コレステロールを運ぶアポリポタンパク質などが当たる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た有機溶媒

    タンパク質はαヘリックスやβシートといった二次構造の特定の組み合わせが局部的に集合し形成されたαヘアピンやβヘアピンなどの超二次構造と呼ばれる単位ができて核に纏まったドメインをとり、タンパク質全体としての三次構造をとる。これは立体的に見てまとまった領域である。三次構造は側鎖間の相互作用によって安定する。特殊な塩基間の水素結合やシステイン残基間のジスルフィド結合、静電引力などが安定化に寄与するが、特に疎水結合が大きく影響する。そのため有機溶媒や界面活性剤などで疎水結合を切ると三次構造が壊れ、タンパク質の変性が起こりやすい。三次構造の立体を図案化し描かれたものは「リボンモデル」と言う。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た四次構造

    タンパク質の中には複数(場合によっては複数種)のポリペプチド鎖が非共有結合でまとまって複合体(会合体)を形成しているものがあり、このような関係を四次構造と呼ぶ。各ポリペプチド鎖はモノマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はオリゴマーと言う。各サブユニットには疎水結合や水素結合またはイオン結合が広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置(コンホメーション)を取る。例えば、ヒトの赤血球に含まれ酸素を運ぶヘモグロビンは、α・β2種類のグロビンというサブユニットがそれぞれ2つずつ結びつく四次構造を持ったタンパク質の一種である。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た

    「蛋白質」の「蛋」とはのことを指し、卵白(蛋白)がタンパク質を主成分とすることによる。これは Protein がドイツ語でまた(卵白)とも訳され、これが日本語に直訳されたと考えられる。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た色素

    またより簡便な方法としては、紫外可視近赤外分光法、アミド結合(ペプチド結合)の検出を用いたビウレット法、それにフェノール性水酸基等の検出を組み合わせたローリー法、色素との結合を観測するブラッドフォード法などがある。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た触媒

    代謝などの化学反応を起こさせる触媒である酵素。細胞内で情報を伝達する多くの役目も担う。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たギリシア語

    、、 、 はギリシア語で「第一の」を意味する prōteîos から採られた。1838年にオランダの化学者ヨハンネス・ムルデルが、スウェーデンの化学者イェンス・ベルセリウスから助言を受け、窒素を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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