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タンパク質から見たヨハンネス・ムルデル
独語, 英語「Protein」(仏語「Protéine」, スペイン語「Proteína」)はギリシア語で「第一の」を意味する「proteios」から採られた。1838年にオランダの化学者ヨハンネス・ムルデルが、スウェーデンの化学者イェンス・ベルセリウスから助言を受け、窒素を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）
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タンパク質から見たイオン結合
タンパク質の中には複数（場合によっては複数種）のポリペプチド鎖が非共有結合でまとまって複合体（会合体）を形成しているものがあり、このような関係を「四次構造」と呼ぶ。各ポリペプチド鎖はプロマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はオリゴマーと言う。各サブユニットには疎水結合や水素結合またはイオン結合が広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置（コンホメーション）を取る。例えば、ヒトの赤血球に含まれ酸素を運ぶヘモグロビンは、α・β2種類のグロビンというサブユニットがそれぞれ2つずつ結びつく四次構造を持ったタンパク質の一種である。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）
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タンパク質から見た疎水結合
さらにはタンパク質全体としての「三次構造」をとる。三次構造の中にはαヘリックスやβシートといった二次構造の特定の組み合わせが局部的に集合し形成されたαヘアピンやβヘアピンなどの超二次構造と呼ばれる単位ができる。これを核に纏まったドメインが三次構造の例であり、これは立体的に見てまとまった領域である。三次結合は側鎖間の相互作用によって安定する。特殊な塩基間の水素結合やシステイン残基間のジスルフィド結合、静電引力などが安定化に寄与するが、特に疎水結合が大きく影響する。そのため有機溶媒や界面活性剤などで疎水結合を切ると三次構造が壊れ、タンパク質の変性が起こりやすい。三次構造の立体を図案化し描かれたものは「リボンモデル」と言う。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）
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タンパク質から見た水素結合
鎖状のポリペプチドは、それだけではタンパク質の機能を持たない。一次構造で並んだ側鎖が相互作用で結びつき、ポリペプチドには決まった2種類の方法で結びついた箇所が生じる。1つはαヘリックス（螺旋構造）と呼ばれ、あるアミノ酸残基の酸素と、4つ離れた残基の水素の結びつきを基礎に、同じ事が順次起こってポリペプチドにらせん構造をつくる。もう1つのβシートとは、ポリペプチドの一部が折り畳まれ、それぞれの水素と酸素残基が結合してつくるシート状の構造である。これらは「二次構造」と呼ばれる。水素結合やファンデルワールス力などによるこの畳み込みはフォールディング（folding）と呼も呼ばれる。結合エネルギーが比較的低いため、簡単な処理によって構造を変性させやすい。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）
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タンパク質から見たジスルフィド結合
タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) が別のアミノ酸のアミノ基（−NH2）と水素原子を1つ放出する脱水縮合（ペプチド結合）を起こして酸アミド結合（−CO−NH−）を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合（S−S）の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基 側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の「一次構造」とよぶ。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）
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