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    タンパク質から見た水素結合

    鎖状のポリペプチドは、それだけではタンパク質の機能を持たない。一次構造で並んだ側鎖が相互作用で結びつき、ポリペプチドには決まった2種類の方法で結びついた箇所が生じる。1つはαヘリックス(螺旋構造)と呼ばれ、あるアミノ酸残基の酸素と、4つ離れた残基の水素の結びつきを基礎に、同じ事が順次起こってポリペプチドにらせん構造をつくる。もう1つのβシートとは、ポリペプチドの一部が折り畳まれ、それぞれの水素と酸素残基が結合してつくるシート状の構造である。これらは二次構造と呼ばれる。水素結合やファンデルワールス力などによるこの畳み込みはフォールディング(folding)とも呼ばれる。結合エネルギーが比較的低いため、簡単な処理によって構造を変性させやすい。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たジスルフィド結合

    タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) と別のアミノ酸のアミノ基(−NH2)が水分子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)を起こして酸アミド結合(−CO−NH−)を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合(S−S)の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の一次構造とよぶ。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た窒素

    、、 、 はギリシア語で「第一の」を意味する prōteîos から採られた。1838年にオランダの化学者ヨハンネス・ムルデルが、スウェーデンの化学者イェンス・ベルセリウスから助言を受け、窒素を非常に多く含む生物の基本要素と考えてこの名称をつけた。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た栄養学

    「蛋」という漢字は、例えば皮蛋のように中国ではよく使われる字であるが、日本ではあまり普及していない。そのため栄養学者の川島四郎が「蛋白質」では分かりにくいとして「卵白質」という語を使用したが、一般的に利用されるにはいたらなかった。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たシステイン

    タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) と別のアミノ酸のアミノ基(−NH2)が水分子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)を起こして酸アミド結合(−CO−NH−)を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合(S−S)の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の一次構造とよぶ。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たユビキチン

    特定のアミノ酸配列に対して、存在しうる安定な高次構造が複数存在するにもかかわらず、生体内では特定の遺伝子から特定の機能を持つ高次構造をとったタンパク質が合成できるかは、必ずしも明らかではない。クリスチャン・アンフィンセンの実験などで判明した多くのタンパク質が変性した後にもその高次構造の再生が可能なことから、一次構造それ自体が、高次構造のかなりの部分を決めていることは疑いがなく、これは「アンフィンセンのドグマ」と呼ばれる。しかし、先のタンパク質の再生は数時間かかる操作(実際には、二次構造の畳み込みはかなり迅速に起こっていて、三次構造の確定に時間がかかるらしい)であるのに対し、生体内でのタンパク質の合成は数十秒から一分で完了する。さらに、発見された「アンフィンセンのドグマ」に反する事例からも、タンパク質分子を高速に畳み込み、正しい高次構造へと導く因子の存在が考えられている(例:タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ、プロリンシストランスイソメラーゼ、分子シャペロン)。また、生体内では間違った立体構造をしているタンパク質はそのタンパク質のLysのアミノ基にポリユビキチンが共有結合で結合した後に、プロテアソームによって分解される。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たプロテアソーム

    特定のアミノ酸配列に対して、存在しうる安定な高次構造が複数存在するにもかかわらず、生体内では特定の遺伝子から特定の機能を持つ高次構造をとったタンパク質が合成できるかは、必ずしも明らかではない。クリスチャン・アンフィンセンの実験などで判明した多くのタンパク質が変性した後にもその高次構造の再生が可能なことから、一次構造それ自体が、高次構造のかなりの部分を決めていることは疑いがなく、これは「アンフィンセンのドグマ」と呼ばれる。しかし、先のタンパク質の再生は数時間かかる操作(実際には、二次構造の畳み込みはかなり迅速に起こっていて、三次構造の確定に時間がかかるらしい)であるのに対し、生体内でのタンパク質の合成は数十秒から一分で完了する。さらに、発見された「アンフィンセンのドグマ」に反する事例からも、タンパク質分子を高速に畳み込み、正しい高次構造へと導く因子の存在が考えられている(例:タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ、プロリンシストランスイソメラーゼ、分子シャペロン)。また、生体内では間違った立体構造をしているタンパク質はそのタンパク質のLysのアミノ基にポリユビキチンが共有結合で結合した後に、プロテアソームによって分解される。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た三次構造

    三次構造 - タンパク質全体の構造タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見た水素イオン指数

    タンパク質の機能は上記の三次構造・四次構造(立体構造)によって決定される。これは、同じアミノ酸の配列からなるタンパク質でも、立体構造(畳まれ方)によって機能が変わるということである。たとえばBSEの原因となるプリオンは、正常なプリオンとは立体構造が違うだけである。なお、多くのタンパク質では、熱や圧力を加えたり、溶液の pH 値を変える、変性剤を加えるなどの操作により二次以上の高次構造が変化し、その機能(活性)を失う。これをタンパク質の変性という。変性したタンパク質においては、疎水結合、水素結合、イオン結合の多くが破壊され、全体にランダムな構造が増加したペプチド鎖の緩んだ状態になることが知られている。タンパク質の変性は、かつて不可逆な過程であると考えられてきたが、現在では多くのタンパク質において、変性は可逆的な過程である事が確認されている。なお、変性したタンパク質を元の高次構造に戻す操作をタンパク質の再生という。タンパク質の再生は、原理としては、畳み込まれたペプチド鎖を一旦完全にほどき、数時間かけてゆっくりと畳み込むよう条件を細かく調整・変化させることで行われている。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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    タンパク質から見たペプチド結合

    タンパク質はアミノ酸のポリマーである。その基本的な構造は2つのアミノ酸のカルボキシル基 (−COOH) と別のアミノ酸のアミノ基(−NH2)が水分子を1つ放出する脱水縮合(ペプチド結合)を起こして酸アミド結合(−CO−NH−)を形成することでできる鎖状である。また、システイン残基がしばしばジスルフィド結合(S−S)の架橋構造をつくることもある。このポリマーの末端の結合していない部分は、アミノ基側をN末端、カルボキシル基側をC末端とよぶ。この時、一列のアミノ酸の脇には側鎖が並ぶ事になり、この配列の数や順序を指してタンパク質の一次構造とよぶ。タンパク質 フレッシュアイペディアより)

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