「タンパク質」から見た関連のありそうなワードのつながり調べ

タンパク質から見た栄養学

「蛋」という漢字は、例えば皮蛋のように中国ではよく使われる字であるが、日本ではあまり普及していない。そのため栄養学者の川島四郎が「蛋白質」では分かりにくいとして「卵白質」という語を使用したが、一般的に利用されるにはいたらなかった。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見た水素

食物として摂取したタンパク質は消化の過程でアミノ酸にまで分解され吸収され、体内で再びタンパク質へ構成される。このタンパク質を作る基本物質であるアミノ酸は、炭素元素を中心に水溶液中でマイナスに荷電するアミノ基とプラスに荷電するカルボキシル基を持ち、残り2箇所に水素と側鎖と呼ばれる分子構造を持つ。タンパク質をつくるアミノ酸は20種類あるが、これらの差は側鎖の形状の違いで分けられる。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たメチオニン

タンパク質の立体構造は、そのアミノ酸配列（一次構造）により決定されていると考えられている（Anfinsenのドグマ）。また、二次以上の高次構造は、いずれも一次構造で決定されるアミノ酸配列を反映している。例えば Glu、Ala、Leu が連続するとαヘリックス構造をとりやすい。Ile、Val、Metはβシート構造をとりやすい。また各構造の継ぎ目の鋭角なターンの部分には Gly、Pro、Asn が置かれる、などの例がある。さらに、疎水性アミノ酸残基同士は引き合い（疎水結合）、Cys 同士はジスルフィド結合を形成して高次構造を安定化させるなど。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たグルタミン酸

タンパク質の立体構造は、そのアミノ酸配列（一次構造）により決定されていると考えられている（Anfinsenのドグマ）。また、二次以上の高次構造は、いずれも一次構造で決定されるアミノ酸配列を反映している。例えば Glu、Ala、Leu が連続するとαヘリックス構造をとりやすい。Ile、Val、Metはβシート構造をとりやすい。また各構造の継ぎ目の鋭角なターンの部分には Gly、Pro、Asn が置かれる、などの例がある。さらに、疎水性アミノ酸残基同士は引き合い（疎水結合）、Cys 同士はジスルフィド結合を形成して高次構造を安定化させるなど。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たペプチド

構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれることが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見た必須アミノ酸

このほか、システイン、シスチン、必須アミノ酸であるメチオニンに由来する硫黄の組成比が高く、さらにリン酸の形でタンパク質に結合されているリンも多い。ジブロモチロシンに由来する臭素、ジヨードチロシン、トリヨードチロシン、チロキシンに由来するヨウ素がわずかに含まれることがある。ヘモグロビンや多くの酵素に含まれる鉄、銅や、一部の酸化還元酵素に含まれるセレン（セレノシステインの形をとる）などもある。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たリシン

特定のアミノ酸配列に対して、存在しうる安定な高次構造が複数存在するにもかかわらず、生体内では特定の遺伝子から特定の機能を持つ高次構造をとったタンパク質が合成できるかは、必ずしも明らかではない。クリスチャン・アンフィンセンの実験などで判明した多くのタンパク質が変性した後にもその高次構造の再生が可能なことから、一次構造それ自体が、高次構造のかなりの部分を決めていることは疑いがなく、これは｢アンフィンセンのドグマ｣と呼ばれる。しかし、先のタンパク質の再生は数時間かかる操作（実際には、二次構造の畳み込みはかなり迅速に起こっていて、三次構造の確定に時間がかかるらしい）であるのに対し、生体内でのタンパク質の合成は数十秒から一分で完了する。さらに、発見された｢アンフィンセンのドグマ｣に反する事例からも、タンパク質分子を高速に畳み込み、正しい高次構造へと導く因子の存在が考えられている（例：タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ、プロリンシストランスイソメラーゼ、分子シャペロン）。また、生体内では間違った立体構造をしているタンパク質はそのタンパク質のLysのアミノ基にポリユビキチンが共有結合で結合した後に、プロテアソームによって分解される。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たヘモグロビン

タンパク質の中には複数（場合によっては複数種）のポリペプチド鎖が非共有結合でまとまって複合体（会合体）を形成しているものがあり、このような関係を「四次構造」と呼ぶ。各ポリペプチド鎖はプロマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はオリゴマーと言う。各サブユニットには疎水結合や水素結合またはイオン結合が広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置（コンホメーション）を取る。例えば、ヒトの赤血球に含まれ酸素を運ぶヘモグロビンは、α・β2種類のグロビンというサブユニットがそれぞれ2つずつ結びつく四次構造を持ったタンパク質の一種である。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たオリゴマー

タンパク質の中には複数（場合によっては複数種）のポリペプチド鎖が非共有結合でまとまって複合体（会合体）を形成しているものがあり、このような関係を「四次構造」と呼ぶ。各ポリペプチド鎖はプロマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はオリゴマーと言う。各サブユニットには疎水結合や水素結合またはイオン結合が広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置（コンホメーション）を取る。例えば、ヒトの赤血球に含まれ酸素を運ぶヘモグロビンは、α・β2種類のグロビンというサブユニットがそれぞれ2つずつ結びつく四次構造を持ったタンパク質の一種である。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）

タンパク質から見たヒトゲノム

生体のタンパク質を構成するアミノ酸は20種類あるが、それが3つ連結したペプチドだけでも約 203=8000 通りの組み合わせがあり得る。タンパク質については、その種類は数千万種と言われる。生物の遺伝子（ゲノム）から作られるタンパク質の一そろいのセットは、プロテオームと呼ばれるが、ヒトゲノムの塩基配列解読が終わった今、プロテオームの解析（プロテオミクス）が盛んに進められている。（タンパク質 フレッシュアイペディアより）